Zamknięcie działu 19
Słowniczek działu 19
| Termin | Definicja |
|---|---|
| Wiązanie peptydowe | Kowalencyjne —CO–NH— łączące aminokwasy w łańcuchu |
| Struktura I° | Sekwencja aminokwasów; kowalencyjna |
| Struktura II° | Helisa α / harmonijka β; wiązania H szkieletu |
| Helisa α | Prawoskrętna spirala łańcucha; wiązania H co 4 AA |
| Harmonijka β | Płaskie, pofałdowane struktury z równoległych odcinków łańcucha |
| Struktura III° | Pełny kształt 3D jednego łańcucha; oddziaływania łańcuchów bocznych |
| Mostki dwusiarczkowe | Kowalencyjne S-S między cysteinami; wzmacniają III° |
| Struktura IV° | Kompleks ≥2 łańcuchów polipeptydowych; np. hemoglobina |
| Denaturacja | Utrata struktury II°/III°/IV°; wiązania peptydowe nienaruszone |
| Koagulacja | Agregacja rozwinięte łańcuchów po denaturacji → osad |
| Próba biuretowa | Cu²⁺ + NaOH + białko → fiolet = wiązania peptydowe |
| Próba ksantoproteinowa | Stęż. HNO₃ + białko → żółty/pomarańczowy = AA aromatyczne |
| Enzym | Białkowy biokatalizator obniżający energię aktywacji |
| Apoenzym | Białkowa część enzymu; nieaktywna bez kofaktora |
| Kofaktor | Niebiałkowy składnik enzymu (nieorg.: jony; org.: koenzym) |
| Miejsce aktywne | Region enzymu komplementarny do substratu |
| Substrat enzymatyczny | Cząsteczka wchodząca do miejsca aktywnego |
| Optimum T i pH | T/pH maksymalnej aktywności enzymu |
| Nasycenie enzymu | Wszystkie miejsca aktywne zajęte; aktywność = Vmax |
| [R] Białko fibrylarne | Włókienkowe, nierozpuszczalne; funkcja strukturalna |
| [R] Białko globularne | Kuliste, rozpuszczalne; funkcja enzymatyczna/transportowa |
| [R] Kolagen | Białko fibrylarne; potrójna helisa; rusztowanie mechaniczne |
| [R] Hem | Pierścień porfirynowy + Fe²⁺; kofaktor Hb i Mb; wiąże O₂ |
| [R] Hemoglobina | Białko IV°; 4 podjednostki (2α+2β); transporter O₂ |
| [R] Efekt Bohra | ↑CO₂/↓pH → Hb oddaje O₂ w tkankach |
| [R] Immunoglobulina | Białko B-limfocytów; wiąże antygen; kształt Y (2H+2L) |
| [R] IgG | Główna Ig surowicy; pamięć immunologiczna; przechodzi przez łożysko |
| [R] IgM | Pentamer; pierwsza Ig w nowej infekcji; aglutynacja |
W pigułce — Dział 19
- Białko = łańcuch(y) polipeptydowy(-e) z charakterystyczną strukturą przestrzenną i funkcją biologiczną.
- Cztery hierarchiczne poziomy: I° (sekwencja, kowalencyjne) → II° (helisa α / harmonijka β, wiązania H szkieletu) → III° (kształt 3D, łańcuchy boczne) → IV° (kompleks podjednostek).
- Sekwencja AA (I°) determinuje wyższe poziomy: zmień sekwencję → zmień kształt → zmień funkcję.
- Denaturacja = zniszczenie kształtu (II°/III°/IV°); wiązania peptydowe nienaruszone; ≠ hydroliza.
- Próba biuretowa → fiolet = wiązania peptydowe. Próba ksantoproteinowa → żółty = AA aromatyczne.
- Enzym = biokatalizator białkowy; specyficzny; działa w łagodnych warunkach; optimum T i pH; nasycenie.
- [R] Fibrylarne (kolagen, keratyna) = wytrzymałość mechaniczna; globularne (Hb, enzymy, Ig) = aktywność biologiczna.
- [R] Hemoglobina (4 × podjednostka + hem + Fe²⁺); kooperatywność; efekt Bohra = oddaj O₂ tam, gdzie metabolizm.
- [R] IgG (pamięć, łożysko) i IgM (pierwsza linia, pentamer) — dwa filary odpowiedzi humoralnej.
Sprawdzian działowy — Dział 19
1. Wymień cztery poziomy struktury białka. Dla każdego wskaż: (a) co stabilizuje, (b) jeden przykład oddziaływania.
2. Wyjaśnij, na czym polega różnica między denaturacją a hydrolizą białka. Podaj dwa czynniki denaturujące i ich mechanizm.
3. Masz dwa roztwory: A (alanina, aminokwas) i B (albumina, białko). Opisz wyniki próby biuretowej i ksantoproteinowej dla obu. Uzasadnij.
4. Opisz budowę enzymu. Wyjaśnij, jak temperatura i pH wpływają na aktywność enzymu — uwzględnij pojęcie optimum i denaturacji.
5. Zaprojektuj doświadczenie, które udowodni, że aktywność katalazy jest białkowa (enzymatyczna). Opisz kontrolę, obserwacje i wniosek.
6. [R] Porównaj budowę i funkcję hemoglobiny i mioglobiny. Na czym polega efekt Bohra i jakie ma znaczenie fizjologiczne?
7. [R] Pacjent ma niedobór IgM. Jak wpłynie to na jego wczesną odpowiedź immunologiczną na nowe infekcje bakteryjne? Uzasadnij na podstawie funkcji tej klasy immunoglobulin.